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Proteasas de SUMO como proteínas de virulencia de bacterias fitopatógenas

Área: Proteasas de SUMO como proteínas de virulencia de bacterias fitopatógenas
Responsable/s: Javier Ruiz Albert
Miembros:

Javier Ruiz Albert
Carmen R. Beuzón López

Eduardo Rodríguez Bejarano

Descripción:
Esta línea de investigación plantea la caracterización molecular de efectores TTSS procedentes de diversas especies de bacterias fitopatógenas y pertenecientes a la familia C55 de proteasas de SUMO, confirmando su actividad tanto in vitro como in planta, identificando sus dianas de interacción, analizando su papel en el proceso de infección, y determinando su contribución a la virulencia o a la inducción de reacciones de defensa en la planta.

La sumoilación es un sistema de modificación post-traduccional recientemente descubierto en eucariotas que consiste en la unión covalente a determinadas proteínas de un péptido similar a la ubiquitina denominado SUMO (small ubiquitin-like modifier). La sumoilación afecta a proteínas implicadas en numerosos procesos celulares, y puede alterar la interacción proteína-proteína o proteína-ADN, la actividad enzimática, o incluso la localización subcelular. El sistema de sumoilación mantiene un equilibrio dinámico mediante la acción simultánea de enzimas que catalizan la conjugación y proteasas específicas de SUMO, capaces de romper la unión covalente entre SUMO y las proteínas sumoiladas. Las proteasas de SUMO también son necesarias para la activación de SUMO, que se produce como un prepéptido que es procesado proteolíticamente.

Existen datos que indican que la sumoilación puede estar implicada, tanto en animales como en plantas, en la respuesta a infecciones por bacterias, virus y hongos. Entre las proteínas bacterianas implicadas en patogénesis (efectores) secretadas al citosol de la célula eucariota hospedadora por los sistemas de secrección tipo III (TTSS), se ha descrito una familia (MEROPS C55) cuyos miembros presentan gran conservación de secuencia con las proteasas eucariotas específicas de SUMO a las que parecen emular, particularmente en las regiones y residuos esenciales para dicha actividad. Al menos 15 de estas proteasas pertenecen a estirpes fitopatógenas de los géneros Xanthomonas, Pseudomonas, Ralstonia y Erwinia. La actividad proteasa de SUMO sobre substratos vegetales y su posible implicación en virulencia se ha demostrado hasta el momento en 3 efectores de estirpes de Xanthomonas, estando el resto pendiente de caracterización. Las proteínas diana específicas en la planta hospedadora todavía no se han identificado para ninguno de estos efectores.



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